Copyright 2026 - Custom text here

InmunoBook

Rodney R. Porter

Biografía de Rodney R. Porter (1917-1986)

Rodney R. Porter estudio en las universidades de Liverpool y Cambridge,
mientras que trabajo en el National Institute for Medical Research, en Mill Hill,
entre 1949 y 1960, en donde realizo sus experimentos acerca de la estructura
de los anticuerpos.
Porter empleo gamma globulina de conejo y escogió como enzima la papaína
(requiere de un agente reductor) para digerir la estructura y así lograr aislar,
mediante cromatografía liquida de intercambio iónico con carboximetilcelulosa,
dos fracciones (I y II) aparentemente similares y un fragmento (III)
completamente diferente. Con ello logro demostrar que 2 de sus fragmentos (I
y II) presentaban afinidad para unirse al antígeno, a pesar de que su trabajo
mostraba datos confusos.
Los datos experimentales que obtuvo Porter indicaban firmemente bivalencia (2
fragmentos capaces de unirse al antígeno sin formar precipitados, como
predecían las estructuras monovalentes), por lo que Porter pensó que las
fracciones I y II se encontraban localizadas a cada lado de la fracción III. Sin
embargo, no considero la posibilidad de 2 cadenas diferentes unidas
covalentemente, ya que todas las estructuras de las proteínas conocidas en
ese tiempo están compuestas por una sola cadena polipeptídica. Hoy en la
actualidad se conoce a las fracciones I y II de Porter como Fab, mientras que el
fragmento III, al poder ser cristalizado, se le conoce como Fc o fragmento
cristalino.
Los cristales indicaban que los fragmentos Fc provenientes de anticuerpos de
diferentes especificidades eran prácticamente homogéneos, mientras que la
incapacidad de las fracciones I y II de formar cristales correlacionaba la
especificidad antigénica con la heterogeneidad estructural, o sea, diferencias
en su secuencia de aminoácidos.(1)
Basándose en su propia investigación y en la de Gerald M. Edelman, supuso
correctamente que cada fragmento Fab consistía de 2 cadenas de polipéptidos
y por lo tanto, que cada anticuerpo estaba conformado por 4 cadenas de
polipéptidos en las cuales 2 cadenas son largas y pesadas, mientras que las
otras 2 cadenas son cortas y ligeras. Las cadenas pesadas se encuentran
paralelas formando la base de la estructura del anticuerpo y en sus extremos
superiores se forman 2 brazos, donde cada uno de ellos está conformado por
una cadena pesada y una cadena ligera ubicadas de manera paralela entre sí.
La investigación posterior de Porter se basó tanto en el papel de los
anticuerpos como receptores de la superficie celular como en el sistema del

complemento. Su laboratorio investigo la estructura y genética de los
componentes que conforman las cascadas de proteínas complejas las cuales
constituyen las vías de activación del complemento y la participación de
anticuerpos en la activación del complemento.(2)
Dicho descubrimiento de la estructura de los anticuerpos, le valió a Rodney R.
Porter en 1970 para obtener el premio Nobel de Fisiología o Medicina que
compartió con Gerald M. Edelman, apareciendo el primer trabajo publicado
sobre dicho descubrimiento en 1959, pero en 1961 apareció uno más
desarrollado y definitivo.(1)

Fuentes Bibliográficas:
1.- Ramos Bello Dolores (2009), Cincuentenario del descubrimiento de la estructura
química de los anticuerpos, Reumatología Clínica, 5(6), pág. 283.
2.- Rodney R. Porter, Ph.D., Recuperado el 6 de Febrero del 2020 de
https://www.aai.org/About/History/Notable-Members/Nobel-Laureates/RodneyRPorter.

por: Alvarado-Alvarado Yan Carlos

Inicio   InmunoBook   Rodney R. Porter

Consola de depuración de Joomla!

Sesión

Información del perfil

Uso de la memoria

Consultas de la base de datos